HPV23 L1蛋白的表达、纯化及活性鉴定

摘要：

为了制备人乳头瘤病毒(human papillomavirus,HPV)23亚型的L1蛋白,结合大肠杆菌密码子偏好性,经密码子优化合成HPV23的L1蛋白编码区序列,并将其分别克隆至原核表达载体,成功构建了4种原核表达载体pET28a-23L1、pET30a-23L1、pET32a-23L1和pESUMO-23L1,随后转化大肠杆菌BL21(DE3)感受态细胞,经SDS-PAGE鉴定发现,pESUMO-23L1和pET32a-23L1均能表达可溶性重组蛋白,且pESUMO-23L1的可溶性表达量较高.利用Ni-NTA亲和层析法纯化重组SUMO-23L1蛋白,纯度约为90％.血凝实验结果表明,重组SUMO-23L1蛋白具有类似天然病毒的血凝活性.

关键词：人乳头瘤病毒23亚型;L1蛋白;原核表达;纯化

所属期刊栏目：54

分类号：Q786(基因工程（遗传工程）)

资助基金：河南省高校科技创新团队计划项目19IRTSTHN006

在线出版日期：2022-02-24（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：89-94