NtDREB2-PDI融合蛋白的纯化及与DRE元件结合能力的检测

摘要：

将从普通烟草(Nicotiana tobaccum)'K326'中克隆得到的转录因子基因NtDREB2,采用PCR去除NtDREB2基因的终止密码子,酶切后构建入PDI/pET28a融合表达载体.取测序正确的重组质粒转化大肠杆菌BL21(DE3),经IPTG诱导,SDS-PAGE检测表达后,用Ni-NTA纯化融合蛋白,获得了高效表达的可溶性目的蛋白.凝胶滞留(EMsA,electrophoresismobility shift assay)实验表明融合蛋白具有结合DRE(dehydration.responsive element)元件的能力.

关键词：NtDREB2、蛋白质二硫键异构酶、融合蛋白、诱导表达、纯化、凝胶滞留

所属期刊栏目：44

分类号：Q94(植物学)

资助基金：河南省科技攻关项目0624050012

在线出版日期：2008-07-01（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：329-333