10.3969/j.issn.1006-4303.2008.03.009
人防御素HNP-1在大肠杆菌中的融合表达及可溶性研究
根据大肠杆菌密码子偏爱性用PCR方法分别获得人防御素HNP-1基因序列,利用SOE技术和不含信号肽的DsbA基因片段拼接后将产物克隆到质粒pET-11b中构建人防御素HNP-1与分子伴侣DsbA的融合表达栽体,转化E.coli JM109,提取阳性克隆进行测序后抽取质粒转化表达宿主E.coli BL21(DE3).工程菌经IPTG诱导后可在胞内以可溶形式大量表达DsbA-HNP-1蛋白.重组蛋白经亲和层析法纯化后达到电泳纯,经体外复性,在抗菌试验中表现出对短小杆菌的抗菌活性.
HNP-1、DsbA、可溶性表达、Ni2+螯合层析
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Q78;Q81(基因工程(遗传工程))
浙江省自然科学基金Y206760
2008-07-01(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
共5页
272-275,284