鲍曼不动杆菌外膜蛋白A的克隆表达及纯化

摘要：

目的：通过分子克隆方法制备鲍曼不动杆菌外膜蛋白A（ OmpA）纯化蛋白，为进一步研究鲍曼不动杆菌OmpA蛋白的生物学活性提供基础。方法：首先采用PCR方法扩增鲍曼不动杆菌标准菌株 ATCC19606株外膜蛋白 A 编码基因（OmpA），构建其原核表达载体 pET30a／ompA，所得产物经PCR方法和测序进行鉴定。之后筛选阳性表达载体，将其转化至大肠杆菌表达宿主菌BL21，最后将表达的蛋白质进行纯化。结果：重组表达载体 pET30a／ompA 构建成功，并经 PCR方法和测序方法进行鉴定；重组蛋白在所构建的原核表达系统中实现了高表达，纯化后得到了高纯度的 OmpA 蛋白。结论：本次试验通过分子克隆技术，使鲍曼不动杆菌OmpA蛋白在构建的原核表达系统中成功表达，并且获得了高纯度的目标蛋白，为进一步研究鲍曼不动杆菌外膜蛋白A的生物学活性及抗体的保护作用奠定了基础。

关键词：鲍曼不动杆菌、外膜蛋白A、表达及纯化

分类号：R378(医学微生物学（病原细菌学、病原微生物学）)

资助基金：内蒙古自然科学基金2013MS1127

在线出版日期：2015-07-31（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：1-5,8