重组Prohibitin融合蛋白包涵体的纯化

摘要：

[目的]获得高纯度具有免疫活性的Prohibitin融合蛋白.[方法]异丙基-β-D硫代半乳糖苷(IPTG)诱导重组大肠杆菌BL21(pET30a(+)-prohibitin)表达,其融合蛋白包涵体经过洗涤、变性、复性后,用Ni-NTA Agarose亲和层析柱分离纯化.通过12%SDS-PAGE胶和Bradford法检测其纯度和目的蛋白含量,用ELISA对纯化后的蛋白进行鉴定.[结果]从融合蛋白包涵体中纯化到具有免疫活性的目的蛋白,其纯度达90%以上,含量约0.3mg/ml.[结论]建立了有效纯化融合蛋白包涵体的方法,为对Prohibitin进一步的结构和功能研究奠定基础.

关键词：Prohibitin、融合蛋白、包涵体、蛋白纯化

所属期刊栏目：14

分类号：R73-35+1(肿瘤学)

在线出版日期：2006-02-16（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共3页

页码：808-810