重组人成骨蛋白-1在大肠杆菌中的高效表达及复性

摘要：

目的研究重组人成骨蛋白-1(rhOP-1)的发酵、纯化和复性.方法将构建好的重组质粒pBV221转化Escherichia coli BL21,迅速升温至42℃诱导rhOP-1以包涵体的形式高效表达.裂菌后利用6 mol·L-1尿素溶解目的蛋白,经SP-Fast Flow离子交换色谱纯化后,利用cysteine/cystine对单体rhOP-1透析复性.结果rhOP-1的表达量占菌体总蛋白质量的33%,纯化后纯度可达98%,活性得到有效恢复.结论建立了rhOP-1发酵、纯化与复性的方法,获得高表达、高纯度、有活性的rhOP-1.

关键词：重组人成骨蛋白、纯化、复性

所属期刊栏目：40

分类号：Q81(生物工程学(生物技术))

资助基金：国家高技术研究发展计划863计划2003AA2Z3532;山东省科技攻关项目

在线出版日期：2005-09-15（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：1023-1026