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牛乳铁蛋白肽基因LfcinB的合成及真核表达载体的构建

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根据APD抗菌肽数据库报道的牛乳铁蛋白肽LfcinB氨基酸序列,合成编码LfcinB基因的2条互补的寡核苷酸链,退火后在5′端和3′端分别形成含有BamH I和Xho I位点粘性末端的双链DNA.真核表达载体pcDNA3.1(+)经Bam H I和Xho I限制性内切酶双酶切处理后与合成的LfcinB基因进行连接,连接产物转化E.coli DH5α感受态细胞,提取质粒DNA进行测序.测序结果显示,牛乳铁蛋白肽LfcinB基因成功克隆到pcDNA3.1(+)真核表达载体中,为进一步表达和抗菌活性研究奠定物质基础.

牛乳铁蛋白、牛乳铁蛋白肽、真核表达载体

36

Q78(基因工程(遗传工程))

2009-06-23(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共4页

95-98

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