重组人抗缪勒管激素C-末端蛋白的原核表达及纯化

摘要：

目的 原核表达重组人抗缪勒管激素(human anti-Müllerian hormone,hAMH)C-末端蛋白,并进行纯化.方法 PCR法扩增hAMH C-末端蛋白基因,插入至载体pET-28a,构建重组表达质粒pET-28a-hAMH C.重组质粒转化感受态E.coli BL21(DE3),终浓度为1.0 mmol/L的IPTG诱导表达hAMH C-末端蛋白.扩大培养后进行Ni亲和层析柱纯化,12％ SDS-PAGE分析纯化产物.结果 经菌落PCR及测序鉴定,重组质粒pET-28a-hAMH C构建正确.表达及纯化产物均可见相对分子质量约12 500的目的蛋白条带,纯度达90％以上.结论 原核表达了重组hAMH C-末端蛋白,纯化后获得了较高纯度的目的蛋白.

关键词：人抗缪勒管激素、原核表达、基因重组、融合蛋白、Ni亲和层析纯化

所属期刊栏目：33

分类号：R34(人体生物化学、分子生物学)

资助基金：广东省科技创新战略专项基金2018A030313548

在线出版日期：2020-09-15（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：890-893