HPV16 MuE6/E7嵌合蛋白的原核表达、纯化及其免疫效果

摘要：

目的 表达HPV16型MuE6/E7嵌合蛋白,并检测其免疫原性及抗肿瘤活性.方法 将构建的重组MuE6/E7蛋白的表达载体转化大肠杆菌BL21(λDE3)进行诱导表达,表达的包涵体蛋白经分离、纯化、变性及复性后,通过离子交换和分子筛层析进行纯化.纯化蛋白经SDS-PAGE、Western blot、HPLC和质谱分析鉴定,并免疫C57BL/6小鼠,检测其免疫原性和抗肿瘤活性.结果 重组 MuE6/E7蛋白相对分子质量约为21000,表达量约为23.06%,表达形式为包涵体,经复性、纯化后,纯度达97.17%.免疫3针后,小鼠可产生高滴度的HPV特异性抗体,并且与注射剂量呈正相关.免疫小鼠能抵抗,TC-1肿瘤细胞的攻击,并可延长TC-1致瘤小鼠的存活期.结论 已表达并纯化了重组MuE6/E7蛋白,其对TC-1致瘤小鼠具有一定的免疫治疗作用,为进一步研制HPV治疗性疫苗奠定了基础.

关键词：人乳头瘤病毒16型、嵌合蛋白、原核表达、纯化、免疫效果

所属期刊栏目：21

分类号：Q786(基因工程（遗传工程）)

在线出版日期：2008-07-28（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：257-260