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10.3969/j.issn.1004-5503.2006.06.024

重组蜂毒素-基因变构IL-2的纯化与生物活性

引用
目的 制备纯化重组蜂毒素-基因变构IL-2(Melittin-88 ArgIL-2)嵌合蛋白,并检测其生物活性.方法 将含表达载体的大肠杆菌DH5α,经IPTG诱导表达.表达产物经离子交换层析与亲和层析进行纯化,SDS-PAGE鉴定,MTT染色法检测嵌合蛋白对Hela细胞增殖的抑制作用.结果 所表达的可溶性蛋白,纯化后纯度达95%,蛋白浓度0.5 g/L.纯化后的嵌合蛋白在体外能抑制Hela细胞的增殖.结论 已成功地制备并纯化了重组melittin-88 ArgIL-2嵌合蛋白,该蛋白具有生物活性,为中试放大和纯化工艺研究奠定了基础.

蜂毒素-基因变构IL-2、层析、生物活性

19

R3(基础医学)

山东省自然科学基金E99C02;教育部高等院校骨干教师专项资金重点项目;青岛大学校科研和教改项目

2006-12-18(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共4页

623-626

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中国生物制品学杂志

1004-5503

22-1197/Q

19

2006,19(6)

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