嵌合蛋白sTNFRⅡ-IgG Fc纯化与生物学活性研究

摘要：

目的建立嵌合蛋白sTNFR-IgG Fc的纯化工艺,并对该蛋白的理化和生物活性进行研究.方法 嵌合蛋白sTNFR Ⅱ-IgG fc经变性、复性后,用金属螯合层析进行纯化,纯化的蛋白进行配基结合实验和拮抗TNF活性检测.结果该嵌合蛋白的纯度大于95%,在体外能够二聚化,保留了sTNFRⅡ对hTNFα的结合特性,同单体sTNFRⅡ相比,对hTNFα的拮抗活性明显提高.结论为进一步研究奠定了基础.

关键词：肿瘤坏死因子、可溶性受体、嵌合蛋白、生物学活性

所属期刊栏目：17

分类号：Q7(分子生物学)

资助基金：国家高技术研究发展计划863计划102--08-01-03

在线出版日期：2004-06-04（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：18-22