10.3936/j.issn.1002-0152.2014.04.014
阿尔茨海默病中Tau蛋白和Aβ相互作用的研究进展
阿尔茨海默病(Alzheimer’s Disease,AD)是一种以进行性认知障碍为主要临床症状、以β-淀粉样蛋白(amy-loid-β,Aβ)海马中过度沉积和Tau蛋白异常磷酸化为主要发病机理的神经变性疾病。淀粉样前体蛋白(amyloid precursor protein,APP)经γ分泌酶切割生成Aβ,形成胞外老年斑(senile plaque,SP)沉积。微管相关蛋白Tau异常磷酸化形成胞内神经原纤维缠结(neurofibrillary tangle, NFT)。AD的病因和发病机制尚不完全明确,Aβ病因学说认为,Aβ的生成和清除失调是AD发病的起始因素[1]。但最近研究发现,Aβ和Tau蛋白可能存在相互作用,Tau蛋白可加剧Aβ导致的神经元毒性、微管丢失、神经炎症变化等致病效应,进而导致记忆损害和学习障碍[2]。本文就Aβ和Tau蛋白在AD发病中的作用及相互影响进行综述。
阿尔茨海默病、Tau蛋白、β-淀粉样蛋白
R749.16(神经病学与精神病学)
2014-07-15(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
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