乙醇-水体系中酪蛋白水解物的类蛋白反应及ACE抑制活性的变化

摘要：

采用Neutrase 0.8L蛋白酶水解酪蛋白,制备水解度为13.6％的酪蛋白水解产物,测得其对血管紧张素转化酶(ACE)的体外抑制活性IC50为(46.92±0.27) mg/L.在乙醇溶剂中,利用Neutrase 0.8L蛋白酶对水解物进行类蛋白反应修饰,并研究酶添加量、底物质量分数、反应温度、反应时间和乙醇浓度对修饰反应的影响.在优化条件下的类蛋白反应体系中,游离氨基浓度减少,说明合成反应占优势;酶添加量、底物质量分数、乙醇质量分数对修饰反应的影响显著,而反应时间和温度影响不大.通过单因素实验确定类蛋白反应的最适反应条件为:44％乙醇水溶液、反应温度为40℃,酶添加量为3 kU/g蛋白质、底物质量分数40％、反应时间6.0 h.此条件下,反应体系中游离氨基浓度变化达到202.19 μmol/g蛋白质,修饰产物的IC50值降低至(25.96±0.29) mg/L,降低44.7％.

关键词：酪蛋白水解物、乙醇、类蛋白反应、ACE抑制活性

所属期刊栏目：42

分类号：Q516(蛋白质)

资助基金：国家自然科学基金资助31140009

在线出版日期：2014-10-11（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：12-15,26