酪蛋白源ACE抑制肽的分离纯化

摘要：

采用碱性蛋白酶酶解酪蛋白制备ACE抑制肽.通过正交实验得到最佳酶解条件为:温度50℃,pH值7.5,酶用量5%,底物质量分数5%,在此条件下,ACE抑制活性为47.23%.采用超滤对酶解液进行初步分离,得到分子量小于4 ku的组分,其ACE抑制活性为57.34%.用凝胶柱SephadexG一25进行进一步纯化,纯化后的组分ACE抑制活性最高可达62.78%,比原酶解物的ACE抑制活性高了24.77%,其相对分子质量在1 500 u以下.

关键词：酪蛋白、ACE抑制肽、酶解、纯化

所属期刊栏目：38

分类号：Q93-331(微生物学)

在线出版日期：2011-03-02（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共3页

页码：21-23