芽孢杆菌NCB-01胞外蛋白酶酶学特性的初步研究

摘要：

该实验对来自于渤海海域沉积物的芽孢杆菌NCB-01分泌的胞外蛋白酶的酶学特性进行了初步研究.结果表明,该蛋白酶的最适作用温度为60℃,最适pH值为8.0,在50℃以下及pH值7.0～9.0的范围内酶稳定性良好.该酶具有较好的金属离子耐受能力,Fe2+、K+、Na+、Mn2+、Ca2+、Mg2+对酶活均有不同程度的激活作用.丝氨酸蛋白酶特异性抑制剂(PMSF)能强烈抑制该酶的酶活性,表明该蛋白酶为丝氨酸碱性蛋白酶.非离子型表面活性剂Tween-20、Tween-80及Triton X-100和阳离子表面活性剂十六烷基三甲基溴化铵(CTAB)对酶活均有较强的抑制作用.该酶具有良好的耐盐性.其米氏常数(Km)为1.11 mg/mL,最大反应速率(Vmax)为91.74μg/(min·mL),说明该碱性蛋白酶与酪蛋白的亲和力好,特异性强.

关键词：芽孢杆菌NCB-01、碱性蛋白酶、酶学性质、酶活

所属期刊栏目：39

分类号：Q55(酶)

资助基金：国家海洋局海洋经济创新示范项目HY2016K20

在线出版日期：2020-09-21（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：128-133