重组人神经肽Y受体Y5融合蛋白的表达、纯化及其生物信息学分析研究

摘要：

目的 在大肠杆菌中表达人神经肽Y Y5受体,并对之进行纯化、鉴定及生物信息学分析.方法 取已构建好且经测序确认无误的重组质粒pET28a-Y5转化大肠杆菌BL21(DE3),IPTG诱导表达融合蛋白,并经SDS-PAGE检测和Western印迹鉴定,表达产物包涵体经Ni2+-NTA亲和层析纯化.然后利用相关在线软件进行生物信息学分析Y5受体蛋白.结果 经IPTG诱导含有pET28a-Y5重组质粒的DE3菌,表达出重组人Y5融合蛋白.重组蛋白经Ni2+-NTA亲和层析进行纯化后,得到了较高纯度的融合蛋白.经相关在线软件分析后获得了Y5受体的相关生物学特性.结论 重组质粒pET28a-Y5在大肠杆菌DE3中成功表达,亲和层析纯化后获得较高纯度融合蛋白,并对Y5受体蛋白的生物学特征进行了预测,为进一步研究其生物学功能及其抗体的研制奠定了基础.

关键词：人神经肽YY5受体、融合蛋白、包涵体、纯化、生物信息学

所属期刊栏目：29

分类号：R392.4;R341.6

在线出版日期：2010-01-04（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：2609-2613