我国科研团队揭示小分子调控tau蛋白相分离和聚集的机制
Tau蛋白与阿尔茨海默病等多种神经退行性疾病相关.在正常生理状态下,tau蛋白具有结合微管并调控其组装成束的功能.而在病理条件下,tau蛋白会形成以微管结合区域为核心的淀粉样聚集物,近年的研究发现tau蛋白的相分离或是导致tau蛋白淀粉样聚集的促发因素.通过小分子药物抑制tau蛋白的淀粉样纤维化、解聚tau蛋白的毒性聚集体是治疗tau蛋白相关疾病的策略之一.以往研究发现亚甲基蓝(MB)及其衍生物LMTM能够有效抑制tau蛋白的淀粉样聚集,但对于MB及其衍生物是否通过调控tau蛋白相分离发挥其抑制纤维化的活性尚不清楚.鉴于tau蛋白的相分离与其功能态和病理态存在的复杂关联,研究MB及其衍生物对相分离态的调控作用、揭示该过程中涉及的分子间互作机制及其对tau蛋白淀粉样聚集的影响,具有重要意义.
科研团队、相分离、小分子调控
G644;O6;G311
2024-01-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
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