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肺炎链球菌噬菌体裂解酶CPL-1的克隆表达、纯化和抑菌活性鉴定

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目的 利用基因工程方法制备肺炎链球菌噬菌体裂解酶CPL-1.方法 根据大肠埃希菌密码子偏爱性合成一段编码cpl-1的基因序列,克隆到表达载体pET28a中,构建出表达质粒pET28a-cpl-1,转化至大肠埃希菌BL21(DE3)中进行表达.结果 重组CPL-1在大肠埃希菌中以可溶形式表达,表达量占菌体总蛋白的30%.经胆碱类似物DEAE亲和纯化后,重组CPL-1的纯度大于97%.经体外抑菌活性试验证明其对肺炎链球菌具有明显的抑菌效果.结论 噬菌体裂解酶CPL-1的开发利用为预防和治疗肺炎链球菌感染提供了新的方法.

肺炎链球菌、噬菌体裂解酶、大肠埃希菌

10

R378.14;R378.21(医学微生物学(病原细菌学、病原微生物学))

2010-04-12(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共4页

139-142

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