人LilrB2蛋白是Aβ受体，其鼠同源蛋白PirB在阿尔茨海默病模型中能调控突触的可塑性
可溶性β淀粉样蛋白（β-amyloid， Aβ）寡聚物可以削弱突触的可塑性，导致与阿尔茨海默病（Alzheimer disease， AD）相关的突触数量减少。 Kim等的研究发现，鼠成对免疫球蛋白样受体B蛋白（ paired immunoglobulin-like receptor B ， PirB）及其人直系同源物（ortholog）--白细胞免疫球蛋白样受体B2（leukocyte immunoglobulin-like receptor B2， LilrB2；表达于人脑中）都是Aβ寡聚物的受体，且亲和力可达纳摩尔级。PirB和LilrB2的前2个胞外免疫球蛋白（ Ig）结构域介导了受体与Aβ的相互作用，从而导致丝切蛋白（ cofilin）信号的增强；在AD病人大脑中也可看到这一现象。在小鼠中，Aβ寡聚物对海马长时程增强效应的损害需要PirB的参与。在AD转基因模型中，PirB不仅导致了成年小鼠的记忆缺失，同时也介导了幼年小鼠视觉皮层中突触可塑性的降低。这些发现提示LilrB2可能在人AD的神经病理学机制中具有重要作用，阻断LilrB2的功能有助于治疗AD。
免疫球蛋白样受体、β受体、同源、阿尔茨海默病、基因模型、调控、寡聚物、成年小鼠、突触可塑性、β淀粉样蛋白、神经病理学、增强效应、视觉皮层、记忆缺失、亲和力、可溶性、结构域、长时程、白细胞、治疗
R73;R39
2014-06-18（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
共1页
624-624
