HSP70调节应激活化蛋白激酶JNK活性与细胞凋亡

摘要：

@@1 简述
热休克蛋白（heat-shock protein，HSP）家族具有分子伴侣功能，能调节蛋白质的折叠、传递和降解［1］。这个家族的成员能被应激诱导合成并保护细胞对抗热休克和其它导致大量蛋白质损伤、变性的有害应激。因为HSP70能促进蛋白质的折叠，被认为能防止/修复应激所致的蛋白质损伤。许多实验结果都支持这一观点。例如：大量表达HSP70能显著地减少热诱导的核蛋白聚集［2］。此外，温和热休克诱导HSP70和其它热休克蛋白的合成堆积，可以戏剧性的降低其后严重高温所致的肌动蛋白及其它细胞骨架组织的聚集［3］。
细胞表达HSP70不仅能减少蛋白质的聚集变性，还能提高使用蛋白损害剂（如亚砷酸盐和乙醇）处理后细胞的存活率［4］，同时也能提高缺血和氧化应激后细胞的存活率。这些结果使人们普遍认为HSP70对蛋白质的再折叠及防止蛋白质/多肽的聚集作用是其保护作用的基础。
但是，另一些资料表明HSP70在细胞保护中还起到一个截然不同的作用。有文献报道，HSP70能防止那些没有发生可检测到蛋白质损伤的细胞的死亡。例如：大量合成HSP70能保护细胞不被紫外线照射［5］、抗肿瘤药物［6］（依托泊甙、阿霉素）致死，同时还能保护细胞不被信号传递分子NO［7］致死。此外，人们还发现大量合成HSP70尽管能保护细胞对抗DNA损伤性抗癌药阿霉素的作用，但不能减轻DNA的损伤［8］。因此，HSP70可能具有一种新的截然不同的功能，它在应激后细胞的存活中起着重要的作用。为了更好地理解HSP70的保护功能，应该清楚了解应激导致细胞死亡的机制。

关键词：热休克蛋白质类、凋亡、蛋白激酶类

所属期刊栏目：17

分类号：Q555+.7(酶)

在线出版日期：2004-01-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：477-180