β淀粉样蛋白在多种途径中的激活机制

摘要：

β淀粉样蛋白(Beta amyloid peptide,Aβ)作为阿尔兹海默病(Alzheimer's disease,AD)患者脑中最重要的致病物质,由39～43个氨基酸组成,由淀粉样蛋白前体(amyloid precursor protein,APP)在分泌酶连续式蛋白水解下产生.在AD中,关键的病理改变就是Aβ由无毒性的可溶性低聚体向神经毒性的纤维性斑块与沉积的转变[1],因为不同的Aβ形式往往起着不同的生物学作用,所引起损伤的程度与方式各不相同.由于Aβ的神经毒性表现为多重混合模式,一方面通过与神经元表面分子相互作用直接损伤神经元,例如Aβ沉积,另一方面通过激活胶质细胞、信号通路等间接地释放细胞因子等引起氧化应激、神经退行性改变等.越来越多的研究证明,在清除Aβ后,退行性的进程依然在继续.因此,越来越多的人开始关注受Aβ激活后所引起的一系列生物化学反应对神经系统造成的影响.

机标关键词：β淀粉样蛋白、多种途径、神经毒性、amyloid peptide、神经退行性、生物化学反应、损伤神经元、分子相互作用、纤维性斑块、生物学作用、阿尔兹海默、致病物质、氧化应激、信号通路、细胞因子、神经系统、胶质细胞、混合模式、蛋白水解、蛋白前体

所属期刊栏目：31

分类号：Q51;R749.1+6(蛋白质)

在线出版日期：2016-09-18（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：669-672