10.3969/j.issn.1002-1957.2020.01.044
塞内卡病毒AVP1基因原核表达及蛋白纯化
试验以猪塞内卡病毒A(SVA)VP1基因为研究对象,利用基因重组技术构建原核表达载体pET-28a(+)-VP1.重组质粒转化E. coli BL21(DE3)后经1 mmol/L异丙基β-D-硫代半乳糖苷(IPTG)在37℃条件下诱导6 h,后经15%十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺(SDS-PAGE)凝胶电泳进行检测.结果:SVAVP1基因能在BL21(DE3)中成功表达,融合蛋白相对分子质量约36 kDa;表达的融合蛋白以可溶性蛋白和包涵体两种形式存在,以包涵体为主要存在形式.以上研究结果为后续SVAVP1蛋白的免疫原性的研究及塞内卡病毒病抗体ELISA方法的建立奠定了基础.
塞内卡病毒、VP1基因、原核表达、蛋白纯化
S858.285.1(动物医学(兽医学))
2020-04-10(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
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