10.3321/j.issn:1006-687X.2008.02.018
一种新的中温酸性α-淀粉酶的分离纯化及酶学性质
从Bacillus sp.中分离纯化了一种新的中温酸性α-淀粉酶,并对其酶学性质进行了研究.粗酶经硫酸铵沉淀、 DEAE-Sepharose Fast Flow阴离子层析、 Sephadex G-75凝胶过滤层析等步骤后获得电泳均一的α-淀粉酶,其分子量(Mr)约为56×103.该酶最适反应pH为5.0,在pH 5.0~11.0范围内稳定,具有较好的耐酸特性.该酶最适反应温度为40~50 ℃,在40~60 ℃范围内稳定.在60 ℃、 pH 4.5时,该酶能快速有效水解可溶性淀粉;在pH 5.0时该酶对多种生淀粉底物也具有良好的水解作用.因此,该酶有助于解决中温条件淀粉加工行业中,液化酶和糖化酶由于适用pH值的差异而无法联用的难题,是一种具有研究价值和应用前景的中温酸性α-淀粉酶.经LC-MASS-MASS分析得到了酶蛋白中两个肽段的氨基酸序列,通过比对发现,该酶与NCBI中已报道的α-淀粉酶序列具有一定的同源性,同时,在氨基酸水平上也存在着差异.
中温酸性α-淀粉酶、生淀粉、纯化、酶学性质
14
Q5(生物化学)
教育部长江学者和创新团队发展计划IRT0532
2008-06-25(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
共5页
235-239