鳗弧菌(Vibrio anguillarum)胞外产物中蛋白酶的纯化及其性质

摘要：

对鳗弧菌(Vibrio anguillarum)胞外产物中蛋白酶的纯化方法及其性质进行了研究.其中,蛋白酶的纯化步骤包括:(1)硫酸铵沉淀; (2)Sephadex G-100凝胶过滤; (3)DEAE-Sepharose 色谱分离; (4)DEAE-Cellulose (DE-32)色谱分离.经上述纯化步骤得到两种蛋白酶,经SDS-PAGE分析,Mr 分别为37.4×103和33.1×103. 以偶氮酪蛋白(azocasein)作底物测其水解酶活性, 结果表明二者差别显著,前者明显高于后者. 而且, Mr 37.4×103的蛋白酶在pH 7～10范围内均显示较高活性, 在40～60 ℃范围内稳定性好.结果表明该蛋白酶是一种金属蛋白酶.关于该蛋白酶对牙鲆(Paralichtys olivaceus)的毒性作用尚在研究之中. 图6 表3 参17

关键词：鳗弧菌(Vibrio anguillarum)、胞外产物、蛋白酶

所属期刊栏目：8

分类号：Q814.1:S941.42(生物工程学(生物技术))

在线出版日期：2004-01-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：414-418