小鼠FGF9在大肠杆菌中的表达与纯化

摘要：

为了建立小鼠FGF9的原核表达体系,获得纯化的FGF9重组蛋白,采用PCR技术扩增FGF9,并将其克隆入原核表达载体pET30a(+)中,经测序验证后将该重组质粒转入大肠杆菌BL21(DE3)中进行表达,采用亲和层析技术进行目的蛋白的纯化,并用Western blotting进行了免疫原性验证.测序结果显示插入到载体中的片段与FGF9的天然序列一致,在BL21(DE3)中表达出了可溶性的FGF9重组蛋白,其表达量达到总蛋白的40 %;用镍螯合亲和层析方法获得了纯度大于95 %的FGF9重组蛋白.

关键词：成纤维细胞生长因子9、大肠杆菌、表达、纯化

所属期刊栏目：22

分类号：Q786(基因工程（遗传工程）)

资助基金：重庆市教委科技项目KJ070613

在线出版日期：2010-03-30（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共3页

页码：1773-1775