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鸡心SOD的分离纯化及部分性质研究

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为从新鲜鸡心中获得锰超氧化物歧化酶的电泳纯制品并进行性质研究,将鸡机心匀浆,抽提,正丁醇除脂,丙酮分级沉淀,DEAE-Sepharose层析和Superdex-200层析结果为:酶的比活是1 633 U/mg,纯化倍数是139.16,全分子相对分子质量是1.037×105,亚基相对分子质量2.63×104.该酶在50℃~70℃有较好的稳定性,最适温度是40℃,pH值在3~9之间有较好的稳定性.Ca2-、二硫苏糖醇、尿素对鸡心SOD有一定的激活作用,Ba2-和Zn2-对鸡心SOD抑制作用较弱,Cu2-抑制作用较强,低摩尔浓度乙二胺四乙酸二钠对酶有激活作用,高摩尔浓度有抑制作用.

鸡心、SOD、分离纯化、性质

35

Q55(酶)

重庆市重点攻关资助项目CSCT2011AB1027

2013-05-10(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共6页

35-40

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西南大学学报(自然科学版)

1673-9868

50-1189/N

35

2013,35(2)

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