鸭肝蛋白酶的分离纯化及其部分性质研究

摘要：

经Tris-HCl缓冲液抽提、硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow 离子交换层析、Sephacryl S-200凝胶过滤层析,得到鸭肝蛋白酶电泳纯制品. 纯化倍数为650.16倍,回收率为19.23%. 经SDS-PAGE和凝胶过滤测得该酶的分子量为35 kD. 该酶在pH 6.0～11.0,温度低于25 ℃稳定,当温度上升到55 ℃时活性迅速下降. 该酶在pH 10和60 ℃时达到最高活性. 进一步研究得知: Cu2+离子对该酶有明显促进作用,而Mn2+却使酶几乎失活. 以酪蛋白为底物,在pH 10.0、37 ℃时测得米氏常数Km值为1.33%.

关键词：鸭、肝脏、蛋白酶、分离纯化、性质

所属期刊栏目：29

分类号：Q959.482(动物学)

资助基金：重庆市科委科技计划CSTC;2004AC1012

在线出版日期：2007-04-02（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：97-101