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α-银环蛇毒素融合基因表达载体的构建及原核表达

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设计并人工合成2条引物,对作者构建的重组质粒pMD-α-BGT进行PCR扩增获得α-BGT基因.将目的基因连接至pUCm-T载体构建克隆质粒pUCm-α-BGT.克隆质粒经BamH I、Not I双酶切后连接至融合蛋白表达载体pGEX一4T一1中,成功构建融合基因表达载体pGEX-α-BGT,转化大肠杆菌BL21(DE3)进行IPTG诱导表达.表达产物经15%SDS-PAGE分析,在约34 ku处可见明显的外源蛋白质表达带,与预计的分子量大小一致,其表达量约占细菌总蛋白的32.6%.Western blotting和间接ELISA检测结果表明,α-BGT的融合表达蛋白与天然α-BGT标准品具有相似的抗原性.

α-银环蛇毒素、克隆表达、抗原性

40

S852.4(动物医学(兽医学))

2008-06-19(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共4页

7-10

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0529-5130

32-1192/S

40

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