抗菌肽Tachyplesin Ⅰ的分子设计、结构与活性分析

摘要：

本研究旨在抗菌肽Tachyplesin Ⅰ(TP Ⅰ)的结构活性基础上,重新设计一种全新的抗菌肽TP Ⅰ-Y4.保持母肽链长与电荷数不变,将序列中形成TP Ⅰ两个二硫键的4个半胱氨酸用酪氨酸进行替换后得到TP Ⅰ-Y4.经生物信息学软件分析,与TP Ⅰ相比,TP Ⅰ-Y4的热稳定性更好,亲水性更强,同时具有与母肽相似的结构与抗菌活性.化学合成后经圆二色谱检测发现,TP Ⅰ-Y4在水相及在模拟细胞膜疏水环境的50％三氟乙醇中都表现出β-折叠结构,疏水环境中TP Ⅰ-Y4的β-折叠含量高于水相,也高于不同环境中的TP Ⅰ.抑菌试验表明,TP Ⅰ-Y4对细菌和真菌都有较强抑菌活性,且对细菌的抑菌活性强于TP Ⅰ.TP Ⅰ-Y4对小鼠红细胞溶血性降低,并保留了很强的内毒素中和能力,浓度为40 μg·mL-1时中和率可达50％以上.TP Ⅰ-Y4抗菌活性的提高以及溶血活性的降低,可能与β-折叠强形成者酪氨酸的替代有关,进而导致抗菌肽分子中β-折叠结构增强.

关键词：抗菌肽、Tachyplesin Ⅰ、分子设计、圆二色谱、抑菌活性

所属期刊栏目：53

分类号：S816(普通畜牧学)

资助基金：国家重点研发计划;西南民族大学研究生创新型科研项目

在线出版日期：2022-07-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共9页

页码：1905-1913