基于表面等离子体共振(SPR)技术实时分析RGD基序与整联蛋白的相互作用

摘要：

旨在研究口蹄疫病毒(foot-and-mouth disease virus,FMDV)结构蛋白VP1上的RGD(Arg-Gly-Asp)基序与宿主细胞表面受体整联蛋白的结合特异性,作者应用基于表面等离子共振技术(SPR)的Biacore 3000系统实时研究RGD基序分别与猪源整联蛋白αvβ6胞外区结构域、αv亚基胞外区结构域和β6亚基胞外区结构域的亲和力.首先通过结合试验筛选与RGD基序有结合的整联蛋白结构域,再对有结合的整联蛋白与RGD基序开展动力学分析.结果显示,合成的RGD基序与猪源整联蛋白αvβ6胞外区结构域有结合,结合动力学常数Ka、Kd、KD分别为42.3 M-1s-1、3.1×10-4s-1和7.33×10-6 M;与整联蛋白αv亚基胞外区结构域之间亦有结合,结合动力学常数Ka、Kd、KD分别为21.8M-1s-1、2.13×10-4s-1和9.79×10-5M;与β6亚基胞外区结构域几乎没有结合.综上表明,RGD与整联蛋白αvβ6胞外区结构域的结合比与整联蛋白αv亚基胞外区结构域之间的结合快且亲和力强.本研究将为进一步探讨FMDV与宿主细胞表面受体的相互作用提供参考.

关键词：Biacore 3000、FMDV、RGD基序、表面等离子体共振、整联蛋白、动力学

所属期刊栏目：52

分类号：S855.3(动物医学（兽医学）)

资助基金：国家自然科学基金31772717

在线出版日期：2021-03-05（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：248-253