纳豆激酶的分离纯化及酶学性质研究

摘要：

目的分离纯化纳豆激酶并进行酶学性质研究.方法从纳豆中分离纯化具有纤溶活性的纳豆激酶,采用氯化钠溶液浸提、硫酸铵盐析及seph adexG-150凝胶过滤分离纯化纳豆激酶,纯化倍数50倍,纤维蛋白平板法测其比活.结果纳豆激酶比活为600 U%.酶学性质研究表明, 最适反应温度为50℃,55℃以下稳定,最适反应pH为8.0,在pH 6～10溶液中基本稳定,分子量约28 kD.酶作用机理初探表明,纳豆激酶不仅具有纤溶性,还有抗凝血性.结论纳豆激酶有可能成为新型溶栓药物.%.酶学性质研究表明, 最适反应温度为50℃,55℃以下稳定,最适反应pH为8.0,在pH 6～10溶液中基本稳定,分子量约28 k·mg-1,回收率40D.酶作用机理初探表明,纳豆激酶不仅具有纤溶性,还有抗凝血性.结论纳豆激酶有可能成为新型溶栓药物.

关键词：纳豆激酶、分离纯化、酶学性质

所属期刊栏目：17

分类号：R284.2(中药学)

在线出版日期：2004-01-15（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共3页

页码：155-157