HBe (385-420) -ecdCD40L真核表达载体的构建及其融合蛋白生物活性预测

摘要：

目的:构建HBe( 385-420) -ecdCD40L融合基因真核表达载体,探讨其所翻译的融合蛋白设计的合理性.方法:采用分子生物学技术将HBe( 385-420)基因与CD40L胞外段(ecd)基因进行融合,构建融合基因的真核表达载体;应用生物信息学初步分析融合蛋白的物理化学性质、柔性、抗原性、亲水性、表位以及二级结构等.结果:成功构建真核表达载体.通过分析,HBe (385-420)、ecdCD40L两个基因连接之后亲水性和疏水性未受影响,融合蛋白未出现新的抗原性及表位,连接链( Linker)不影响蛋白质的二级结构及融合蛋白的空间构象.结论从生物软件分析结果可知重组体设计较合理,融合蛋白保留了HBe( 385-420)和CD40L胞外段的生物学活性,为进一步研究该基因奠定了基础.

关键词：乙型肝炎病毒e抗原(HBe)、CD40-配体(CD40L)、生物活性预测

所属期刊栏目：42

分类号：R512.6(传染病)

在线出版日期：2012-06-27（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：146-150