来自詹氏乳杆菌的耐热D-乳酸脱氢酶的酶学性质研究

摘要：

[目的]D-乳酸脱氢酶是催化丙酮酸合成D-乳酸的关键酶.由于其不耐热,从而限制了D-乳酸高温发酵菌株的构建.本文从詹氏乳杆菌中克隆新型D-乳酸脱氢酶研究其酶学性质,为构建D-乳酸高温发酵菌株,进一步降低D-乳酸生产成本奠定基础.[方法]通过克隆詹氏乳杆菌的D-乳酸脱氢酶,将其进行体外表达,并与来自植物乳杆菌中的D-乳酸脱氢酶的最适温度、最适pH、动力学参数及热稳定性和热失活性相比较,研究詹氏乳杆菌D-乳酸脱氢酶的耐热性.[结果]詹氏乳杆菌的D-乳酸脱氢酶最适温度(45 ℃)比植物乳杆菌中的D-乳酸脱氢酶的最适温度(30 ℃)高很多,热失活的时间和温度均要比植物乳杆菌中D-乳酸脱氢酶高很多.同时其催化效率Kcat/Km)是植物乳杆菌D-乳酸脱氢酶的3倍左右.[结论]詹氏乳杆菌的D-乳酸脱氢酶具有更好的耐热性和更高的催化活力.

关键词：D-乳酸脱氢酶、耐热、詹氏乳杆菌

所属期刊栏目：42

资助基金：国家863计划重大项目No.2011AA02A202

在线出版日期：2015-04-29（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页码：460-466