集胞藻PCC6803中S2P同源蛋白Slr0643及Sll0862金属蛋白酶活性的体外鉴定

摘要：

[目的]金属蛋白酶S2P在细菌中通过在膜切割转录调控因子、释放δ因子参与胁迫响应是跨膜信号转导的保守机制,但蓝细菌中S2P的功能还未被鉴定,故我们考察集胞藻PCC6803中的S2P同源蛋白Slr0643及Sll0862的金属蛋白酶活性.[方法]以pET-30b(+)为载体,分别构建重组质粒pF0643和pF0862,在大肠杆菌BL21( CE3)中诱导表达并纯化Slr0643及Sll0862蛋白,以β-酪蛋白为底物检测重组蛋白的酶活性.[结果]体外酶活实验显示重组表达的Slr0643及Sll0862蛋白有内切蛋白酶活性,且其活性受金属螯合剂o-phenanthroline的抑制.体外酶活的鉴定结果为进一步研究Slr0643和Sll0862的体内酶活和生物学功能奠定了基础.[结论]集胞藻PCC6803中的S2P同源蛋白Slr0643及Sll0862具有金属蛋白酶活性.

关键词：集胞藻PCC6803、S2P金属蛋白酶、Slr0643、Sll0862、原核表达、纯化、体外酶活鉴定

所属期刊栏目：52

分类号：Q936(微生物学)

资助基金：国家自然科学基金30800609

在线出版日期：2012-04-20（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页码：130-135