嗜压蛋白氨基酸残基溶剂可及性对其稳定性的影响

摘要：

[目的]研究嗜压微生物中蛋白质在不同结构区域的特点对了解其稳定的结构基础及设计新型嗜压酶具有重要意义.[方法]利用43对嗜压和非嗜压同源蛋白的晶体结构信息,将氨基酸所处结构分成3种:分子表面、中间区及内核区,统计了不同结构状态中氨基酸的差异.[结果]统计分析结果表明,嗜压蛋白具有明显的溶剂可及性结构特点:其分子表面Cys、Asp、Asn和Lys含量显著高于非嗜压蛋白,而Pro和Arg则相反;中间区域Ile、Met含量显著高,而Trp则相反;内核区Cys、Ile含量显著高,而Ala则相反.同时,非嗜压氨基酸在嗜压蛋白分子表面及内核区含量均显著高于非嗜压蛋白.[结论]嗜压和非嗜压蛋白在分子表面差异最为明显,将是改造嗜压酶的首选区域;同时,需要统计更多的样本,对氨基酸压力不对称指数进行修订.

关键词：嗜压微生物、溶剂可及性、系统分析、结构分析、适压机制

所属期刊栏目：50

分类号：Q936(微生物学)

资助基金：国家自然科学基金20806031;福建省自然科学基金2009J01030

在线出版日期：2010-06-21（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页码：621-627