10.3321/j.issn:0001-6209.2006.06.031
C-末端残基Arg缺失的D-海因酶的分子形式与稳定性
报道D-海因酶分子C-末端 Arg残基的缺失,导致酶的解聚与稳定性的显著改变.用基因克隆、表达与纯化的方法,制备了重组D-海因酶(P479)及其C-末端残基Arg缺失的D-海因酶(P478).SDS-PAGE和Native-PAGE分析表明,在完全相同的条件下,两者单体的分子量相同;但天然P479为二聚体,而P478为单体并保持约40%催化底物海因的活性.突变酶P478的pH值稳定性显著增加,抗SDS能力亦有所提高,但热稳定性明显降低.结果预示:D-海因酶的C-末端残基Arg显著影响酶的分子形式及热稳定性,虽也影响酶活性,但非酶活性所必需.
重组D-海因酶、突变酶、分子形式、稳定性
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Q81(生物工程学(生物技术))
山西省自然科学基金031042
2006-12-25(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
共4页
1014-1017