BSA与羟磷灰石相互吸附的FTIR-ATR光谱
采用傅里叶变换红外衰减全反射(FTIR-ATR)光谱法对牛血清白蛋白(BSA)在羟磷灰石(HA)[Ca10(OH)2(PO4)6]表面不同时间的相互吸附作用进行了表征。在BSA溶液作用下，羟磷灰石表面的Ca2+、PO43－和OH－离子初始的溶解和再沉淀使得BSA与HA相互作用层层叠加，在HA表面形成从表层到次表层分子都包含有吸附的BSA的覆盖层，从而加深两者之间的相互作用。经红外差谱法处理过的相关ATR数据表明，BSA与HA之间的相互作用是快速的，并随时间变化进一步加强；来自HA上PO43－的P＝O基团对蛋白质肽键的酰胺II带(―CNH)、多肽链的甲基(―CH3)和亚甲基(―CH2)上氢的吸附作用要比P―O快速而且强烈。Ca2+在该吸附过程中起了极其重要的作用，其快速与蛋白质肽键的羰基氧发生作用，并诱导该蛋白质二级结构由β-折叠向α-螺旋和β-转角构象转变；伴随着这一构象变化，蛋白质多肽链上大多数肽键的―C＝O和H―N―活性基团从链间氢键交联中释放出来，带动众多的氢分别参与同HA表面的Ca2+、PO43－和OH－离子的相互吸附作用，并牢牢地结合于HA表面；这对硬组织的再生起着重要作用，促进了HA的生物矿化过程。
生物材料、蛋白质吸附作用、多肽、红外光谱、FTIR-ATR、生物矿化作用
O646(物理化学（理论化学）、化学物理学)
The project was supported by the National Natural Science Foundation of China 51571169.国家自然科学基金51571169
2016-04-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
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