典型蛋白质折叠中阳离子-π相互作用的特异性
蛋白质中的阳离子-π相互作用是带正电荷的氨基酸(Lys、Arg)和芳香族氨基酸(Phe,Tyr、Trp)之间的一种作用力.对α/β类蛋白中两种典型折叠类型(单绕和双绕)的研究表明:(1)单绕结构中阳离子-π相互作用的分布密度大约是双绕结构中的2.6倍;(2)在单绕结构中,样本所含氨基酸残基数量与样本中阳离子-π的数量有明显的相关性,在双绕结构中没有发现类似的相关性;(3)Lys、Arg与Tyr在单绕中比在双绕中更容易形成阳离子-π相互作用;(4)Arg-Tyr组合在单绕中出现的几率较大,Arg-Phe组合在双绕中出现的几率较大;(5)阳离子-π相互作用在65%的单绕样本中形成阵列或分布在结构的首尾间.
单绕、双绕、阳离子-π相互作用、特异性
26
O641(物理化学(理论化学)、化学物理学)
国家自然科学基金30570427;北京市自然科学基金4092008
2010-12-06(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
共5页
2828-2832