10.3321/j.issn:1671-8836.2005.05.013
用DMD方法比较两态蛋白与三态蛋白的折叠机制
用离散分子动力学方法研究了两态蛋白c-Crk SH3和三态蛋白Human α-lactalbumin(α-LA)折叠机制的差异.结果表明c-Crk SH3只存在折叠态和去折叠态两种稳定构象,约化转变温萒·f=0.665.α-LA除了折叠态和去折叠态,还存在一个稳定的中间态,位于约化势能E·=-230附近.中间态的构象为β核保留而α核被破坏的构象.α-LA在约化温度T·1=0.615和T·2=0.65处发生两次一级相变,分别对应于α核被破坏和β核被破坏. 造成这种折叠机制差异的原因来源于两种蛋白各自特定的高级结构间的差异,由此有效验证了分子生物学中"结构决定功能"的论断.
离散分子动力学、蛋白质折叠、c-Crk SH3、Human α-lactalbumin
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O4(物理学)
中国科学院资助项目10005005;10375044;10204013;教育部科学技术研究项目;南京大学校科研和教改项目
2005-11-24(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
共5页
579-583