纤维蛋白原B β318～320 KGD基序与血小板功能的关系

摘要：

目的:探讨纤维蛋白原(Fbg)B β链318～320 KGD结构是否为血小板膜糖蛋白GPⅡb/Ⅲa的配基及此结构在血小板止血和血栓形成功能中的作用.方法:采用Site-directed mutagenesis方法制备FbgBβEGS重组克隆,转染中国仓鼠卵细胞(CHO),体外表达变异纤维蛋白原,并进行血小板聚集和纤维蛋白凝块收缩实验.结果:变异Fbg和正常Fbg比较,血小板聚集率无明显差异,BβEGS Fbg使凝块收缩反应的启始时间明显延迟,凝块收缩速率高于正常Fbg,变异Fbg与正常Fbg凝块大小相似.结论:血小板聚集率不受EGS结构的影响,EGS结构使凝块收缩反应出现异常,Fbg B βKGD结构可能是与血小板膜GPⅡb/Ⅲa受体结合的配基,参与纤维蛋白凝块收缩反应.

关键词：纤维蛋白原、血小板、血小板糖蛋白GP Ⅱb-Ⅲa复合物

所属期刊栏目：32

分类号：R3(基础医学)

在线出版日期：2006-02-23（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共3页

页码：347-349