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10.3969/j.issn.1673-0399.2006.06.006

ING4的原核表达及多克隆抗体的制备

引用
目的 在原核系统中表达并纯化ING4蛋白,制备多克隆抗体.方法 构建表达载体pET-21a(+)-ING4,转化大肠杆菌BL21(DE3),用IPTG诱导表达,SDS-PAGE电泳检测.结果 构建的表达载体pET-21a(+)-hGDNF经酶切、PCR鉴定均出现750 bp左右的条带,测序结果正确,用IPTG诱导转化菌有30KD大小的目的 条带,表达的目的蛋白占菌体总蛋白10%以上,以包涵体形式存在,纯化后其纯度可达70%以上.用纯化的ING4蛋白免疫新西兰兔制备多克隆抗体.结论 制备的多克隆抗体为下阶段的研究提供了重要的实验材料.

原核表达、抗体、ING4

26

R34(人体生物化学、分子生物学)

2007-03-20(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共4页

930-932,935

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苏州大学学报(医学版)

1673-0399

32-1674/R

26

2006,26(6)

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