解脲脲原体MB蛋白在大肠埃希菌中的表达与纯化

摘要：

目的 在大肠埃希菌中克隆、表达解脲脲原体种特异性抗原(MB)蛋白并纯化出重组蛋白.方法 利用Gateway系统将MBA蛋白5'端保守性序列克隆到表达载体pDEST17上,并通过载体自身所带6×His标签,利用Ni-NTA纯化出相应的重组蛋白.结果 MB蛋白5'端414bp的保守序列成功地克隆到pDET17载体上并且表达出相应大小的目的 蛋白.通过Ni-NAT纯化出重组表达的MB蛋白,其纯度达到93%,浓度为0.6mg/ml.结论 解脲脲原体的MB蛋白的体外表达,为下一步制备相应抗体从而建立解脲脲原体的血清学检测方法打下基础.

关键词：MB蛋白、解脲脲原体、表达、纯化

所属期刊栏目：24

分类号：R378.21;Q781(医学微生物学（病原细菌学、病原微生物学）)

资助基金：湖北省教育厅重点项目D200624001

在线出版日期：2009-06-12（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共3页

页码：21-23