亚麻荠 FAD2-1和 FAD3-1编码蛋白的生物信息学分析
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10.3969/j.issn.1671-8151.2016.04.005

亚麻荠 FAD2-1和 FAD3-1编码蛋白的生物信息学分析

引用
△‐12脂肪酸脱氢酶FAD2(fatty acid desaturase 2)和△‐15脂肪酸脱氢酶FAD3(fatty acid desaturase 3)是控制亚油酸(18∶2;ω‐6)和亚麻酸(18∶3;ω‐3)合成的限速酶,亦在植物抵御低温等环境胁迫反应中起重要作用。本文利用生物信息学工具分析了亚麻荠(Camelina sativ a)FAD2‐1和FAD3‐1编码蛋白的理化性质、二硫键、磷酸化位点、高级结构、保守域和功能系统进化等特征。结果表明,FAD2‐1和FAD3‐1编码蛋白理论pI相近(分别为8.39和8.42),然而前者不稳定系数(40.04)显著高于后者(29.46)。FAD2‐1蛋白的磷酸化位点为23个,多于 FAD3磷酸化位点(18个),预示FAD2‐1更易受翻译后调控。这两种蛋白均含有3个保守的组氨酸富集区(Hisbox ),且在C端含有内质网滞留信号,赋予其定位于内质网和催化双键形成的活性。 FAD2‐1的 a‐螺旋比例(45.31%)高于 FAD3‐1(33.16%),然而后者无规则卷曲比例(51.93%)大于前者(44.53%)。3D结构模拟显示,FAD2‐1和 FAD3‐1功能域大小和构象存在差异,这可能影响到底物选择性和催化效率。这些结果为全面解析亚麻荠种子油脂合成和ω‐3族脂肪酸富集的分子机理提供了科学参考。

亚麻荠、ω-3与ω-6族脂肪酸、脂肪酸脱饱和酶(FAD)、生物信息学分析

36

S565.9(经济作物)

国家自然基金31401430和31501323;山西省自然科学基金2013021024-1

2016-05-23(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共9页

242-250

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山西农业大学学报(自然科学版)

1671-8151

14-1306/N

36

2016,36(4)

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