长野芽孢杆菌普鲁兰酶的同源建模及三维结构分析

摘要：

普鲁兰酶(Pullulanase)是脱支酶,因其能水解葡聚糖的α-1,6-糖苷键而有不同的工业应用潜力.本研究通过同源建模和分子对接的方法对长野芽孢杆菌(Bacillus naganoensis) 普鲁兰酶进行建模及其三维结构分析,表明该酶由CBM41-X45a-X25-X45b-CBM48-GH13_14多结构域组成,酶蛋白中心形成其催化区,催化区的Asp619、Glu648和 Asp733三个残基构成酶的催化三联体.同时,通过柔性对接研究了酶与底物分子相互作用的关系,并预测构成酶的活性中心相关氨基酸残基,为进一步改良酶的特性提供重要的理论依据.

关键词：长野芽孢杆菌、普鲁兰酶、同源建模、结构分析

所属期刊栏目：15

分类号：Q514(蛋白质)

资助基金：南宁市科技型中小企业技术创新基金资助项目 20146371

在线出版日期：2017-05-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：27-32