DnaK 蛋白扭链残基突变体影响其 ATPase 活性的分子动力学模拟研究

摘要：

大肠杆菌分子伴侣蛋白DnaK氮端核苷酸结合域（ NBD， nucleotide-binding domain）的II－A和II－B子域之间的一些高度保守的扭链残基突变后（ I202A， S203A， G223A，L 227A， G228A），其 ATPase活性也发生变化原因不清楚。我们通过同源建模的方法构建NBD与小分子ATP 相互作用的各蛋白模型，使用分子动力学模拟方法研各模型的结构变化并尝试找出其与ATPase 活性变化的关系。结果表明，除L227A 外，所有突变模型T 11烃基与ATP-γ磷酸基团间的距离与活性变化间具有明显规律；但是所有模型中，能影响与DnaJ结合，从而影响ATPase活性的β220（214－221）部分的紧致性变化符合规律，进一步的蛋白对接实验证实了这一点，所以这些扭链残基突变体可能主要是通过这两个部分的变化，引起ATPase活性的改变。

关键词：DnaK、扭链残基、同源建模、分子动力学模拟、蛋白对接

所属期刊栏目：14

分类号：Q523(核酸)

资助基金：国家自然科学基金项目31570154；国家自然科学基金项目31201285。

在线出版日期：2016-11-21（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共7页

页码：139-145