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10.3969/j.issn.1672-5565.2012.03.03

Val55点突变对鸡胱抑素I66Q结构稳定性影响的分子动力学研究

引用
Val55是鸡胱抑素(Chicken cystatin,cC)铰链环状区的重要位点.本文采用分子动力学模拟的方法研究了V55位点突变对cC典型的淀粉样突变体I66Q结构稳定性的影响情况,并深入探讨了其分子机制.研究表明V55N和V55D对I66Q突变体都有稳定其结构的作用,但V55N的稳定作用更显著.进一步研究发现V55N和V55D对I66Q的这种稳定作用是由于突变后的55位残基与邻近残基形成了较多稳定的氢键,从而增加了自身位点及Loop1、β2 - β3的稳定性,并进一步稳定了I66Q的α-螺旋和疏水核心结构.这可能最终阻碍胱抑素淀粉样突变体I66Q结构域交换的发生.

胱抑素、淀粉样聚集、分子动力学模拟、结构域交换

10

S831;Q344+.12(家禽)

国家自然科学基金30970152;辽宁省教育厅优秀人才项目2009R26

2012-11-28(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共5页

158-162

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生物信息学

1672-5565

23-1513/Q

10

2012,10(3)

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