Val55点突变对鸡胱抑素I66Q结构稳定性影响的分子动力学研究

摘要：

Val55是鸡胱抑素(Chicken cystatin,cC)铰链环状区的重要位点.本文采用分子动力学模拟的方法研究了V55位点突变对cC典型的淀粉样突变体I66Q结构稳定性的影响情况,并深入探讨了其分子机制.研究表明V55N和V55D对I66Q突变体都有稳定其结构的作用,但V55N的稳定作用更显著.进一步研究发现V55N和V55D对I66Q的这种稳定作用是由于突变后的55位残基与邻近残基形成了较多稳定的氢键,从而增加了自身位点及Loop1、β2 - β3的稳定性,并进一步稳定了I66Q的α-螺旋和疏水核心结构.这可能最终阻碍胱抑素淀粉样突变体I66Q结构域交换的发生.

关键词：胱抑素、淀粉样聚集、分子动力学模拟、结构域交换

所属期刊栏目：10

分类号：S831;Q344+.12(家禽)

资助基金：国家自然科学基金30970152;辽宁省教育厅优秀人才项目2009R26

在线出版日期：2012-11-28（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：158-162