阳离子-π相互作用在两种典型蛋白质折叠型中的偏好性

摘要：

阳离子-π相互作用是一种在阳离子和芳香性体系之间形成的一种作用力.在蛋白质中,带正电荷的氨基酸(Lys、Arg)和芳香族氨基酸(Phe、Tyr、Trp)之间可以形成阳离子-π相互作用.对α/β类蛋白中两种典型折叠类型――单绕和双绕的研究表明:(1)单绕结构中阳离子-π相互作用的分布密度是双绕结构的2.3倍.(2)Arg-Phe组合偏好在双绕中出现,Arg-Tyr组合偏好在单绕中出现.(3)在单绕中除Lys-Phe组合外,其余5种组合的阳离子-π相互作用能量高于双绕的对应组合,其中以Arg-Trp组合的能量最高.(4)在单绕结构中,样本所含氨基酸残基数量和样本中阳离子-π的数量有明显的相关性,在双绕结构中没有发现类似的相关性.(5)在单绕和双绕结构当中,把阳离子-π相互作用能量分解为静电能和范德华力能揭示出静电能与范德华力能之比接近2:1,静电作用在阳离子-π相互作用中起主要作用.

关键词：单绕、双绕、阳离子-π相互作用

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分类号：O641(物理化学（理论化学）、化学物理学)

资助基金：国家自然科学基金30570427;北京市自然科学基金 4092008 资助项目

在线出版日期：2011-05-27（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：76-81