UFDS系统检测蛋白质SUMO化修饰研究

摘要：

为了验证UFDS系统(Ubc9 fusion-directed sumoylation,UFDS)是否能够检测蛋白质SUMO(small ubiquitin-related modifier)化修饰,构建了Ubc9和PKCθ的融合表达载体,与SUMO1表达载体共转染293T细胞,通过免疫共沉淀和Western印迹检测Ubc9-PKCθ与SUMO1的相互作用.结果表明,Ubc9-PKCθ与SUMO1相互作用,且SENP1共表达时导致Ubc9-PKCθ去SUMO化修饰;相较于野生型Ubc9-PKCθ,SUMO化修饰位点突变型Ubc9-PKCθ与SUMO1的相互作用显著减弱;而相较于野生型PKCθ,SUMO化修饰位点突变型PKCθ与SUMO1的相互作用则完全检测不到.研究结果说明,应用UFDS系统能检测蛋白质的SUMO化修饰,但在鉴定潜在的SUMO化修饰位点时有一定的缺陷.

关键词：UFDS系统、SUMO化修饰、检测

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资助基金：广州医科大学博士项目2011C43;广州医科大学附属第三医院博士启动项目2012Y20

在线出版日期：2018-08-21（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共9页

页码：358-365,374