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10.3969/j.issn.1004-311X.2014.04.0081

融合蛋白Somatostatin-HSA不同串联体形式的表达及活性分析

引用
目的:构建人生长抑素(somatostatin,SST)不同串联体形式与人血清白蛋白(HSA)的融合蛋白,比较其在毕氏酵母中的表达情况以及生物活性高低.方法:PCR法扩增获得SST14和SST28的二联体和三联体基因,酶切连接形成与HSA的融和基因,并克隆到酵母表达载体pPIC9K中,电击转化毕氏酵母GS115进行高效表达.结果:4种融和蛋白在毕氏酵母中表达水平各不相同,其中(SST28)2-HSA的表达量最高,为200mg/L;(SST14)3-HSA的表达量最低,仅50mg/L;(SST14)2-HSA和(SST28)3-HSA产量居中.药效学分析发现与天然SST-14标准品相比,(SST14)2-HSA药效最佳且具有长效性.结论:融合蛋白(SST14)2-HSA有望弥补SST单体自身半衰期过短的不足,打开SST长效药物发展的新篇章.

生长抑素、白蛋白、融合蛋白、毕氏酵母、串联体

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Q815(生物工程学(生物技术))

江苏省自然科学基金项目“γ-tocotrienol逆转肿瘤细胞多药耐药的分子机理研究”,编号:BK2012104资助

2014-09-24(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

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生物技术

1004-311X

23-1319/Q

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2014,24(4)

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