内源性蛋白酶对人脑己糖激酶N-末端序列水解作用的研究

摘要：

在人脑己糖激酶N-末端设计和构建两个突变体,Tyr-10→Leu和Phe-11→Leu,在大肠杆菌中表达,并且分离纯化,通过对这两个突变体N-末端起始氨基酸的分析结果显示,它们均失去N-末端序列,酶切位点类似于糜蛋白酶,由此推断来自大肠杆菌表达后的人脑己糖激酶在制备纯化中N-末端序列是受到类似于来自溶酶体的组织蛋白酶的水解作用.

关键词：己糖激酶、糖酵解、内源性蛋白酶、组织蛋白酶

所属期刊栏目：9

分类号：TQ4;R39

在线出版日期：2004-01-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：7-10